Занятие на тему «Ферменты»

 

 

ПОЯСНИТЕЛЬНАЯ ЗАПИСКА

 

Энзимология (от энзимы и логос — слово, учение) - раздел биохимии, изучающий ферменты и катализируемые ими реакции. Впервые ферменты были обнаружены в начале 19 века. В 30-х годах 20 века ученые доказали белковую природу ферментов. Во второй половине 20 столетия успехи прикладной энзимологии позволили получить более 2000 ферментов в очищенном состоянии. В течение многих лет ферменты применяются в различных областях практической деятельности человека: в кожевенной, пищевой, текстильной промышленности, в сельском хозяйстве, химическом синтезе. Особое значение имеют ферменты в фармацевтическом анализе, клинической диагностике заболеваний и их терапии. В настоящее время ферменты эффективно используются при лечении болезней желудочно-кишечного тракта (в качестве заместительной энзимотерапии), опухолевых заболеваний, гнойных ран и трофических язв, заболеваний сосудов (тромбоз). Ферменты применяют для рассасывания рубцов и лечения суставов, очистки крови и биологических жидкостей.

Применение ферментов в медицине из года в год расширяется, и приобретение знаний в области энзимологии стало одним из необходимых условий деятельности медицинской сестры.

Методическая разработка «Химическая организация клетки. Ферменты» разработана в соответствии с календарно-тематическим планом по предмету «Биология» и рассчитана на одно теоретическое занятие. В методической разработке, предназначенной для преподавателя, изложен весь объем информации по указанной теме. В методической разработке отражена роль ферментов в организме человека, большое внимание уделено строению, свойствам ферментов, а также механизму протекания ферментативных реакций. В методическую разработку включен материал, который подчеркивает значение энзимологии для будущей профессиональной деятельности студентов. По материалам методической разработки представлены вопросы для проверки знаний студентов.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Тема лекции:

Химическая организация клетки. Ферменты

Цель занятия:

 

1. Обучающая:

- познакомить студентов с особенностями строения, свойствами, механизмом протекания ферментативных реакций и значением ферментов.

знать:

- строение, химический состав ферментов

- каталитические свойства и условия действия ферментов

- роль ферментов в организме

2. Развивающая:

Развивать у студентов сознательное восприятие учебного материала, познавательный интерес, мышление, внимание. Способствовать развитию умения анализировать, выделять главное.

3. Воспитательная:

Воспитать трудолюбие, дисциплину, волевые качества, аккуратность, чувство гуманизма в деятельности среднего медицинского работника.

 

Продолжительность занятия – 90 мин

 

Тип занятия – комбинированная информационно-иллюстративная лекция

 

Межпредметные связи: фармакология, химия

 

Оснащение:

- интерактивная доска, презентация «Ферменты»

 

Место проведения: аудитория медицинского колледжа

 

Содержание лекции:

1. Введение

2. Основная часть

2. 1 Ферменты. История открытия, номенклатура названий

2. 2 Строение и свойства ферментов. Протекание

реакций с участием ферментов

2. 3 Биологическое значение ферментов

 

3. Выводы

4. Заключение

5. Литератур

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

ХРОНОКАРТА ЗАНЯТИЯ

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Приложение №1

 

Введение

 

Преподаватель записывает название темы и план лекции на доске.

Тема лекции: «Химическая организация клетки. Ферменты»

 

План лекции

Ферменты. История открытия, номенклатура названий

Строение и свойства ферментов. Протекание реакций с участием ферментов

Биологическое значение ферментов

 

 

 

Цель: изучить особенности строения, свойства, механизм протекания ферментативных реакций и значение ферментов.

 

МОТИВАЦИЯ ИЗУЧЕНИЯ ТЕМЫ:

 

Тема «Химическая организация клетки. Ферменты» имеет важное значение в профессиональной деятельности медицинских специалистов, т.к. ферменты играют ведущую роль во всех процессах жизнедеятельности человеческого организма, без них реакции протекали бы слишком медленно и не могли бы поддерживать жизнь.

Существует большое количество энзимопатий - наследственных заболеваний, обусловленных отсутствием какого-либо фермента или изменением его активности. Изучение данной темы поможет в освоении дисциплин «генетика человека с основами медицинской генетики», «фармакология», «химия».

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Приложение №2

(текст лекции)

 

Основная часть

 

I. Повторение изученного материала

 

Преподаватель проводит опрос, студенты устно отвечают на вопросы:

Какое строение имеет молекула белка?

Что является мономером белка?

Благодаря какому свойству белковой молекулы в природе существует большое разнообразие белков?

Сколько уровней структур существует у белковых молекул? Какими связями они поддерживаются?

Какая из белковых структур самая прочная?

Что такое денатурация белка?

Какие функции выполняют белки?

 

Эталоны ответов:

В 1871 г. русский химик Н.Любавин установил, что белки состоят из аминокислот. Известно более 150 различных аминокислот, в построении белков участвуют 20 из них. Связь между молекулами аминокислот называется пептидной. Поскольку в молекуле белка присутствуют 300-500 аминокислот, такие молекулы называют полипептидами или полимерами.

Мономером белка являются аминокислоты.

Белки отличаются порядком чередования, количеством и составом своих мономеров. Замена лишь одной аминокислоты на другую приводит к образованию совершенно новой белковой молекулы с иными свойствами. Благодаря небольшому количеству аминокислот создается огромное количество различных белков.

Соединенные между собой пептидными связями в длинную цепь, аминокислоты образуют первичную структуру. Она самая простая. Вторичная структура белка имеет вид спирали с большим количеством витков, между которыми образуются водородные связи. Далее спираль скручивается в клубок – глобулу. Это третичная структура, которая поддерживается водородными, дисульфидными, ионными, гидрофобными связями. При соединении полипептидных цепей в единую структуру образуется четвертичная структура.

Самая прочная связь в белковой молекуле – пептидная.

Под влиянием температуры, химических веществ, радиации происходит разрушение четвертичной, третичной, вторичной структур белка. Такое явление называется денатурацией. Если этот процесс не затрагивает первичной структуры, он может быть обратим.

Белки выполняют строительную (структурную), регуляторную, транспортную, двигательную, защитную, ферментативную (каталитическую) функции.

 

 

 

 

 

 

II. Работа над новым материалом

 

Ферменты. История открытия, номенклатура названий

Ферменты (от лат. «fermentum» — брожение, закваска) - специфические белки (энзимы, биокатализаторы), увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов.

Процессы, протекающие при участии ферментов, известны человеку с глубокой древности, ведь в основе приготовления хлеба, сыра, вина и уксуса лежат ферментативные процессы. Впервые ферменты были открыты русским химиком К.С. Кирхгофом в 1814 г. В 1833 году впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы (ныне этот фермент называется амилазой). В конце 19 в. было доказано, что сок, получаемый при растирании дрожжевых клеток, содержит сложную смесь ферментов, обеспечивающих процесс спиртового брожения. С этого времени началось интенсивное изучение ферментов — их строения и механизма действия. Так как роль биокатализа была выявлена при изучении брожения, то именно с этим процессом были связаны два установившихся еще с 19 в. названия — «энзим» (в переводе с греч. «из дрожжей») и «фермент». Впервые ферменты были выделены из живых клеток и получены в кристаллическом виде в 1926. Было установлено, что по химической природе ферменты являются белками. Во второй половине 20 века для многих сотен ферментов уже была определена последовательность аминокислотных остатков, установлена пространственная структура. В 1969 впервые был осуществлен химический синтез фермента рибонуклеазы. Огромные успехи были достигнуты в понимании механизма действия ферментов.

При наименовании фермента за основу берут название субстрата и добавляют суффикс «аза». Так появились, в частности, протеиназы — ферменты, расщепляющие белки (протеины), липазы (расщепляют липиды, или жиры) и т. д. Некоторые ферменты получили специальные (тривиальные) названия, например, пищеварительные ферменты — пепсин, химотрипсин и трипсин.

В клетках организма протекает несколько тысяч различных реакций обмена веществ и, следовательно, имеется столько же ферментов. Для того чтобы привести такое многообразие в систему, было принято международное соглашение о классификации ферментов. A в соответствии с этой системой все ферменты в зависимости от типа катализируемых ими реакций были поделены на шесть основных классов. Оксиредуктазы играют основополагающую роль в процессах биологического окисления. Трансферазы осуществляют транспорт групп атомов. Гидролазы катализируют расщепление внутримолекулярных связей при помощи молекул воды. Лиазы участвуют в процессах синтеза и распада продуктов обмена веществ. Изомеразы катализируют перенос химических групп с одной части молекулы на другую. Лигазы катализируют конденсацию двух молекул за счет энергии АТФ и участвуют в анаболическом обмене веществ.

Каждый класс ферментов включает ряд подклассов. Кроме того, каждый фермент получил четырехзначный кодовый номер (шифр) и название, указывающее на реакцию, которую этот фермент катализирует. Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию у организмов разных видов, могут существенно различаться между собой по своей белковой структуре, но в номенклатуре имеют общее название и один кодовый номер.

 

Строение и свойства ферментов. Протекание реакций с участием ферментов

 

Простые ферменты могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. В состав сложных ферментов наряду с белковым компонентом (апоферментом) входят низкомолекулярные соединения — коферменты (кофакторы, коэнзимы), в том числе ионы металлов, нуклеотиды, витамины и их производные. Многие ферменты образуют так называемые ферментные комплексы. Такие комплексы, например, встроены в мембраны клеток или клеточных органелл и участвуют в транспорте веществ.

Подвергающееся превращению вещество (субстрат) связывается с определенным участком фермента, его активным центром. Коферменты также входят в состав активного центра (белковая часть и небелковый компонент в отдельности ферментативной активностью не обладают и приобретают свойства фермента, лишь соединившись вместе). В активном центре различают каталитический центр, непосредственно вступающий в химическое взаимодействие с субстратом, и субстратный центр, или контактную («якорную») площадку, которая обеспечивает специфическое сродство к субстрату и формирование его комплекса с ферментом. Помимо активного центра, в молекуле фермента присутствует также аллостерический центр, представляющий собой участок молекулы фермента, с которым связываются определенные низкомолекулярные, вещества, способные вызывать снижение или повышение активности фермента.

 

Рисунок № 1 «Строение фермента»

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Ферменты — самые активные среди всех известных катализаторов. Так, одна молекула фермента каталазы способна за секунду превратить в воду и кислород до 10 тыс. молекул токсичной для клеток перекиси водорода, образующейся при окислении различных соединений. В присутствии ферментов требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции.

Ферментативная реакция протекает в несколько этапов:

1. активация фермента;

2. узнавание ферментом своего субстрата;

3. Образование фермент-субстратного комплекса сначала с помощью водородных связей, а затем за счет каталитического участка;

4. Образование продуктов реакции. Фермент осуществляет свое Фермент и субстрат должны подходить друг к другу «как ключ к замку».

Реакция в присутствии фермента протекает с наибольшей скоростью. Мерой скорости ферментативной реакции служит количество субстрата, подвергшегося превращению в единицу времени, или количество образовавшегося продукта. Многие ферментативные реакции могут протекать как в прямом, так и в обратном направлении (избыток субстрата сдвигает реакцию в сторону образования продукта, в то время как при чрезмерном накоплении последнего будет происходить синтез субстрата). Это означает, что ферментативные реакции могут быть обратимыми.

Рисунок № 2 «Взаимодействие фермента и субстрата»

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Большинство ферментов отличается высокой специфичностью (избирательностью) действия, когда превращение каждого реагирующего вещества (субстрата) в продукт реакции осуществляется специальным ферментом. При этом действие фермента может быть строго ограничено одним субстратом. Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Например, фермент ротовой полости (амилаза), расщепляющий крахмал, действует в слабощелочной или нейтральной среде. Фермент желудка (пепсин), расщепляющий белки, действуют в кислой среде. Кишечные ферменты, разлагающие белки, жиры и углеводы, действуют в слабощелочной среде.

Существуют химические вещества, способные повышать активность ферментов (индукторы) или снижать ее (ингибиторы). Некоторые ингибиторы ферментов являются для организма лекарственными веществами (антибиотики), другие – смертельными ядами.

 

Рисунок № 3 «Ингибиция фермента»

 

 

Активаторами ферментов являются ионы металлов (железо, медь, кобальт, магний). В отличие от кофакторов, активаторы легко отделяются от апофермента. Активаторы усиливают каталитическое действие фермента, но их отсутствие не препятствует протеканию реакции.

Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-40oС. При кипячении ферменты разрушаются и теряют свои свойства.

 

 

Биологическое значение ферментов

 

Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации. Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединений в клетках и тканях всех организмов — все эти процессы невозможны без участия ферментов. Любое проявление функций живого организма — дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и др. — обеспечивается действием ферментов. Индивидуальные особенности клеток, выполняющих определенные функции, в значительной мере определяются уникальным набором ферментов, производство которых генетически запрограммировано.

В животной и растительной клетках часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами, где и проявляют свое действие. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию — синтез ДНК (ДНК-полимеразы), за ее транскрипцию — образование РНК (РНК-полимеразы). В митохондриях присутствуют ферменты, ответственные за накопление энергии, в лизосомах — большинство гидролитических ферментов, участвующих в распаде нуклеиновых кислот и белков.

Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей — галактоземия (приводит к умственной отсталости) — развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу. Причиной другого наследственного заболевания — фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин. Определение активности многих ферментов a крови, моче, спинномозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.

Так как ферменты сохраняют свои свойства и вне организма, их успешно используют в различных отраслях промышленности. Например, протеолитический фермент папайи (из сока папайи) — в пивоварении, для мягчения мяса; пепсин — при производстве «готовых» каш и как лекарственный препарат; трипсин — при производстве продуктов для детского питания; реннин (сычужный фермент из желудка теленка) — в сыроварении. Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы — для осветления фруктовых соков. Ферменты необходимы при установлении структуры белков, нуклеиновых кислот и полисахаридов, в генетической инженерии и т. д. С помощью ферментов получают лекарственные препараты и сложные химические соединения.

Обнаружена способность некоторых форм рибонуклеиновых кислот (рибозимов) катализировать отдельные реакции, то есть выступать в качестве ферментов. Возможно, в ходе эволюции органического мира рибозимы служили биокатализаторами до того, как ферментативная функция перешла к белкам, более приспособленным к выполнению этой задачи.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

ВЫВОДЫ

 

 

 

 

Ферменты – это катализаторы белковой природы.

 

Ферменты специфичны, обладают высокой скоростью протекания реакций, термолабильны и неустойчивы к кислотам и щелочам. Воздействуя на фермент, можно регулировать скорость реакции.

 

Ферменты бывают простыми и сложными, включающими в свой состав белковую и небелковую части.

 

Ферменты имеют большое биологическое значение: участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, переносят атомы, расщепляют и образуют химические связи, осуществляют взаимопревращение различных молекул.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

 

Преподаватель подводит итоги занятия, проводит фронтальный опрос для закрепления темы, оценивает работу студентов и выставляет оценки, задает домашнее задание – учебник «Общая биология для 10-11 классов», авторы: Захарова В.Б., Мамонтова С.Г., Сонина Н.И., стр. 95-98

 

 

 

Приложение №3

Перечень вопросов по изучаемой теме

 

Что такое фермент? Каково происхождение слова «фермент»?

Кем впервые были открыты ферменты?

Какими особенностями обладают ферменты?

В чем выражается специфичность ферментов?

Каков принцип действия ферментов?

Какова роль фермента каталазы в клетках?

Каково биологическое и практическое значение ферментов?

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Литература

 

 

 

 

Сивоглазов В.И. Биология. Общая биология. Учеб. для 10-11 кл. – М., 2012

 

Захаров В.Б., Мамонтов С.Г., Сонин Н.И. Общая биология. 10 кл. Рабочая тетрадь. – М., 2001.

Константинов В.М., Рязанова А.П. Общая биология. Учеб. Пособия для СПО. – М., 2008.

Пономарева И.Н., Корнилова О.А., Лощилина Е.Н. Общая биология. 10 кл. Учебник. – М., 2002.

Пономарева И.Н., Корнилова О.А., Лощилина Е.Н. Общая биология. 11 кл. Учебник. – М., 2002.

Чебышев Н.В. Биология. Учебник для Сузов. – М., 2005.