12+  Свидетельство СМИ ЭЛ № ФС 77 - 70917
Лицензия на образовательную деятельность №0001058
Пользовательское соглашение     Контактная и правовая информация
 
Педагогическое сообщество
УРОК.РФУРОК
 
Материал опубликовал
Величкина Антонина Алексеевна26
2

«Белки: химический состав, свойства и значение для человеческого организма»

Доклад

по биологии

«Белки: химический состав, свойства

и значение для человеческого организма»

ученика 8 класса

ГБОУ ООШ пос. Аверьяновский

Григорьева Даниила

Руководитель: Величкина А.А.



























Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксиль­ная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов от­личается у различных аминокислот. Соединение аминокис­лот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соеди­няется с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Для ка­ждого белка характерна своя форма.

Белки, состоящее из нескольких аминокислот, на­зывают пептидом. Выделяют первичную, вторичную, тре­тичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью амино­кислот в полипептидной цепи. Порядок чередова­ния аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические , биологические свойства.

Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильны­ми группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые при их большом числе обеспечивают об­разование прочной структуры.

Третичная структура — это клубок, или глобула, в кото­рый свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот

Четвертичная структура характерна для сложных белков. Несколько глобул объеди­нены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим связям. Белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.

Денатурация белков

Связи, поддерживающие пространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина.Такой процесс называется денату­рацией. Денатурация белка — разрушение сил (связей), стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое изменением растворимости, вязкости, химической активности, характера рассеивания рентгеновских лучей, снижением или полной потерей биологической функции. В нашем примере в первом случае денатурацию вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции. Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков. Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие денатурацию. Обратным процессом является ренатурация, то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Иногда для этого достаточно удалить денатурирующий объект. Ренатурация невозможна, если затронута первичная структура. В природе почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с «правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы, принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора. 

Функции белков в организме

Белки - это важные компоненты всех живых организмов, они участвуют в жизнедеятельности клетки.

Каталитическая функция

Ферменты -- это белки катализирующие разные реакции. Они способствуют расщеплению сложных молекул их образованию. Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе. Пластическая функция Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.Белки входят в состав клеточ­ных структур, являются структурными компонентами био­логических мембран и многих внутриклеточных органои­дов.

Энергетическая функция. Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.

Транспортная функция Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.

 Запасающая функция

Эту функцию осуществляют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для развития плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы обмена веществ. К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы. В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

Регуляторная функция

Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.

Двигательная функция

Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных..

Энергетическая функция

При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

Сигнальная функция

В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.

Защитная функция

В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Значение белков в питании

Белок – необходимая составная часть продуктов питания. Проблема пищевого белка стоит очень остро. По данным Международной организации по продовольствию и сельскому хозяйству при ООН больше половины человечества не получает с пищей необходимого количества белка. Недостаток белка в пище вызывает тяжелое заболевание

Перечень продуктов, которые обеспечивают необходимое

количество белковых веществ.

Наименование продукта

Количество

Белковые вещества

Ржаной хлеб

250

12,8

Белый хлеб

200

14,3

Крупа

30

2,8

Макароны

10

0,9

Мука пшеничная

20

1,9

Мясо

150

22,7

Рыба

100

9,4

Молоко

400

14,2

Творог, сыр

70

11,2

Сметана

30

0,6

Сливочное масло

30

0,1

Яйца

1/2шт.

2,6

Картофель

400

4,2

Овощи

300

3,5

Фрукты, ягоды (свежие)

200

0,8




Итого:


102,0

В процессе пищеварения белки подвергаются гидролизу до аминокислот, которые и всасываются в кровь. Пищевая ценность белка зависит от их аминокислотного состава, содержания в них так называемых незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин).

В питательном отношении растительные белки менее ценны, чем животные; они беднее лизином, метионином и триптофаном, труднее перевариваются. Один из путей решения проблемы – добавление в растительную пищу синтетических аминокислот. Наряду с этим выводят новые сорта растений, содержащие гены, ответственные за синтез недостающих аминокислот.

Перспективно использование для этого методов генетической инженерии. Чрезвычайно важное значение имеет широкое внедрение промышленного микробиологического синтеза, например, выращивание дрожжей на гидролизном этиловом спирте, природном газе или нефти. Получаемые при этом белково-витаминные концентраты (БВК) используют в качестве добавок к корму сельскохозяйственных животных.

Белок – неотъемлемая составляющая нашего организма, нарушение которой может вызвать его разрушение. Необходимость постоянного получения белковой пищи человеком вызвано наличием у белка определенных функций, которые необходимы живому организму для его развития, размножения и осуществления жизнедеятельности.

На долю белка приходится не менее 50 % сухой массы органических соединений животной клетки. Функционирование белка лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов – высокоспецифических катализаторов биохимических реакций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка, и нуклеиновых кислот.

Белки играют важней­шую роль в жизнедеятельности всех организмов. При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наи­большая часть аминокислот расходуется на синтез белков различ­ных органов и тканей, часть — на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал.

Белки — важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Совокупность непрерывно протекающих химический превращений белков зани­мает ведущее место в обмене веществ орга­низмов. Скорость обновления белков у живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот.

Белки растений беднее белков животного происхождения по содержа­нию незаменимых аминокислот, особен­но лизина, метионина, триптофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному со­ставу наиболее близки белкам животных. Отсутствие в корме незаменимых аминокислот при­ходит к тяжёлым нарушениям азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна.





Автор материала: Д. Григорьев (8 класс)
Опубликовано


Комментарии (0)

Чтобы написать комментарий необходимо авторизоваться.